2017年8月3日 星期四

「地球上最早生物，是35億年前的藍綠藻」 這樣的說法 已經被證實是錯誤的！ 08-03-2017


 「地球上最早生物，是35億年前的藍綠藻」 這樣的說法 已經被證實是錯誤的！

 

一、   錯誤的源頭：

    地球上最早出現的生物是藍綠藻，這樣的觀念長久以來，一直存在於國中教科書上，以及國中大大小小的考試試題中，更正確的說，一直存在於國中課綱編輯委員的腦海裡！？



    這種說法的緣起是1980年，加州州立大學洛杉磯分校(UCLA)的一位古生物學家Dr. J. William Schopf(夏夫教授)及他的團隊，在澳洲西部一個原住民稱為Warrawoona Formation的頂燧石(Apex Chert)岩層中，發現一些類似藍綠藻的微化石(Microfossils)。

    包含這些藍綠藻微化石的岩層非常古老，推估有34.56億年的歲月。

    於是國中的地球科學、生物學教科書，就以此為定稿「…最早的化石，發現於西澳，是35億年前的藍綠藻。」

  


圖01. 根據國中地球科學教科書第一冊所編成的PPt，明顯的看到「35億年前出現簡單的生命藍菌(藍綠藻)」。像這樣的字句屢見不鮮的出現在國中教科書。

圖片來源：http://camdemy7.pixnet.net/blog/post/313102364-%E5%9C%B0%E7%A7%91%E7%AC%AC%E4%B8%80%E5%86%8A-%E5%9C%B0%E8%B3%AA%E5%B9%B4%E4%BB%A3%28%E9%99%B3%E6%98%8E%E5%87%B1%E8%80%81%E5%B8%AB%29

 

二、    不同的論點：

    二十多年來牛津大學的古生物教授馬丁伯拉西爾(Martin Brasier)團隊，對頂燧石(Apex Chert)中的微化石，一直持不同的論點。他們發現夏夫教授在西澳發現微化石的地方，遠古時代存在海洋熱泉系統(Hydrothermal System)，於是認為很可能是熱泉系統的高熱高溫，使得碳原子形成長條形，成為好像藍綠藻微化石的形狀，這些其實不是「微」化石，而是「偽」化石。

    兩個優秀的古生物學團隊，一直相互發表論文爭議不休。直到…


 

圖02. 圖的上方為爭議超過二十年的頂燧石(The Apex Chert)中的微化石。圖的左下方拿著地質探勘鎚是夏夫教授(Schopf)；右下方白髮白鬚的是伯拉西爾教授(Brasier)。

圖片來源：http://bioteaching.com/the-origin-of-life-and-of-the-atmosphere/

 

三、    新的研究方法：

    直到伯拉西爾(Martin Brasier)團隊，研發成功能以奈米尺度(nanometer scale)分析這些微化石的方法，仔細分析這些來自頂燧石中的微化石之後，發現完全沒有圓形或橢圓形碳原子細胞壁的形狀，也就是說完全看不出像藍綠藻細胞的構造(圖03.)。


 

圖03. 伯拉西爾教授(Martin Brasier)團隊以現代光學分析技術及聚焦離子束穿透式電子顯微鏡(FIB-TEM)觀察頂燧石(The Apex Chert)微化石，g子圖黃綠色部分代表碳原子，完全沒有圓形或橢圓形藍綠藻細胞壁的形狀。

圖片來源：http://www.labonline.com.au/content/research-development/article/mythbusting-with-microfossils-245072498

   

圖03. 這篇發表於2015年4月21日美國國家科學院期刊(PNAS)的論文，也以同樣的方法，分析了另外兩種微化石：

(1)     一種是發現於西澳，34.30億年前，絲翠利池(Strelley Pool)層，石英砂岩(Sandstone)中的類似細胞構造。

(2)     另一種是發現於加拿大安大略省西部，18.8億年前的崗夫林特燧石(Gunflint Chert)中的微化石。

他們發現在這兩種微化石中，碳原子不但形成圓形或橢圓形細胞壁的形狀，厚度也符合細胞壁的尺度(圖04.)，這些特徵在夏夫教授頂燧石微化石中是完全不可見。


 

圖04. 18.8億年前的崗夫林特燧石(Gunflint Chert)中的微化石，碳原子不但形成圓形細胞壁的形狀，厚度也符合細胞壁的尺度(圖中綠色紅色部分)。

圖片來源：http://sciencythoughts.blogspot.tw/2015/04/seeking-earths-earliest-fossils.html

 



    2015年4月21日伯拉西爾教授(Martin Brasier)團隊，在美國國家科學院期刊(the Proceedings of the National Academy of Sciences. PNAS)的論文發表之後，網路上出現若干篇相關的文章，試舉兩篇如下：

1.   3.46-billion-year-old 'fossils' were not created by life forms

http://www.sciencemag.org/news/2015/04/346-billion-year-old-fossils-were-not-created-life-forms

34.6億年前的化石並非由生命形式構成。

此篇是美國著名期刊《科學》上的一篇短評。

2.    The World’s Oldest Fossils Aren't Actually Fossils

https://motherboard.vice.com/en_us/article/mgb44q/the-controversy-over-the-worlds-oldest-fossils-has-finally-been-resolved

世界最古老的化石其實並非真的化石。

藍綠藻不是地球上最早的化石！

國外古生物學界都已經紛紛的覺醒，

而我們的課綱編輯委員們呢？

 

四、   最新的發現：

2017年3月1日，英國著名的綜和科學期刊《自然》報導一篇論文：Evidence for early life in Earth’s oldest hydrothermal vent precipitates.(早期生命的證據存在於地球上最古老熱泉沉積物)

在加拿大魁北克省的努夫亞吉圖克綠岩帶(Nuvvuagittuq belt)，研究團隊發現，37.70億年前細菌化石藏於花狀石英中，


 

圖05. 在加拿大魁北克省的努夫亞吉圖克綠岩帶(Nuvvuagittuq belt)，研究團隊發現，血紅色管狀，認為是生長於60℃深海熱泉(Hydrothermal vent)中的細菌。

圖片來源：http://i.dailymail.co.uk/i/pix/2017/03/01/21/3DDA6E1800000578-4268566-image-a-1_1488402388408.jpg

 

    顯微鏡影像顯示，化石呈血紅色管狀，寬約40微米(μm)，長約0.5毫米(mm)，推斷是生長於60℃深海熱泉中的細菌。

 



圖06. 2017年3月1日英國《Nature》期刊報導：顯微鏡影像顯示，化石呈血紅色管狀，寬約40微米(μm)，長約半毫米(mm)，推斷是37.70億年前或更早的化石，是生長於60℃深海熱泉(Hydrothermal vent)中的細菌。

圖片來源：https://www.democraticunderground.com/122850887

 



37.70億年比夏夫教授34.56億年的偽化石更早了3億年！

    雖然在2017年《Nature》的論文中，他們寫的頗為保留，但是此篇論文一出現，地球上最早的化石是藍綠藻？這樣的說法顯然就更岌岌可危了！

 

 

附記一：2014年12月16日晚間十點多，牛津大學剛退休三個月的馬丁伯拉西爾(Martin Brasier)古生物學教授，正準備享受人生，卻因車禍意外身故，享年67歲。

 

附記二：民國2011年「國立編譯館」整編入中華民國教育部國家教育研究院編譯發展中心的教科書發展中心。但是換湯不換藥，還是那些委員在編譯！奈何！

 

附記三：作者追蹤《Science》、《Nature》上的文章這麼多年，2017年3月1日英國《Nature》期刊報導的論文，一篇論文上居然有13張圖的還真不常見！
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2017年7月31日 星期一

(7) 蛋白質如何運送至溶酶體(Lysosome) 07-31-2017


(7) 蛋白質如何運送至溶酶體(lysosome)



一、   溶酶體(lysosome)之特性

(1)     溶酶體是細胞內的廢物處理場(junk yard)；自殺袋(suicide bag)。





圖01. 圖綠色部分為瀕臨死亡之神經元(Neurons)，神經元內紅色圓球狀胞器就是溶酶體(Lysosomes)。




(2)     溶酶體內有六大類的酸性水解酶(acidic hydrolases)，酶(＝酵素)均為蛋白質組成，溶酶體內共約有50種的酵素。

1核酸酶(Nucleases：DNAase, RNAse)

2蛋白酶(Proteases：膠原蛋白酶(Collagenase), 組織蛋白酶

   (Cathepsins) etc.)

3脂酶(Lipases) & 磷脂酶(phospholipases)

4磷酸酶(Phosphatase)

5硫酸酶(sulphatases)

6糖苷酶(Glycosidases)：β-葡萄糖苷酶(β-glucosidase),己糖胺酶A

  (hexoaminidase A),α-甘露糖苷酶(α-mannosidase)

(3)     溶酶體是單層膜雙層磷脂的胞器，磷脂層鑲嵌或附著大量醣蛋白。

   主要為兩大類：

    1highly glycosylated lysosomal associated membrane proteins(LAMP)

      高度糖化之溶酶體膜的相關蛋白質

    2highly glycosylated lysosomal integral membrane proteins(LIMP)

      高度糖化之溶酶體膜的整體蛋白質

(4)     本文探討溶酶體內六大類酵素以及LAMP, LIMP等等的蛋白質，在粗糙內質網(RER)結合態核醣體(bounded ribosomes)合成後，是如何經由平滑內質網(SER)，高基氏體進入到溶酶體？

(5)     溶酶體內六大類酵素均為酸性水解酶，因為溶酶體內pH值在4.8～5.0之間。





圖02. 溶酶體是以胞器膜上之氫離子幫浦(H+ pump)，耗能將H+主動打入溶酶體內，以維持pH值～5.0之酸性環境。




二、蛋白質如何由高基氏體運送至溶酶體內？

甘露糖-6-磷酸(Mannose-6-phosphate, M-6-P)及其接受器是大部分酸性水解酶由高基氏體運送至溶酶體內的方式：
1.  溶酶體(Lysosome)內的大部分酸性水解酶(hydrolase)，在粗糙內質網(RER)合成後，送至高基氏體的順式區(Cis Golgi Network, CGN)就與M-6-P結合。
2.  再送至反式高基氏體(Trans Golgi Network, TGN)，膜上有M-6-P接受器(M-6-P receptor)，相互結合後經由網格蛋白外套(clathrin coat)包覆。
3.  出芽(Budding)形成胞內體(Endosome)。
4.  胞內體併入溶酶體中，M-6-P接受器能送回反式高基氏體重複使用。







圖03. 送往溶酶體的蛋白質，是以甘露糖-6-磷酸(Mannose-6-P)為標記(Marker)，在反氏高基氏體(Trans Golgi Network, TGN)，與甘露糖-6-磷酸接受器(Mannose-6-P receptor)結合形成胞內體(endosome)，然後進入溶酶體中。








圖04. 大多數酸性水解酶(Acid Hydrolases)由高基氏體運送至溶酶體內的通則。








圖05. 反式高基氏體(Trans Golgi Network, TGN)，膜上有M-6-P接受器(M-6-P receptor,綠色)，M-6-P與M-6-P接受器相互結合後，經由網格蛋白(clathrin,紅色)包覆，形成網格蛋白外套囊泡(clathrin–coated vesicle)。請看圖06.

圖片來源：








圖06. 於反式高基氏體(trans Golgi network, TGN)，甘露糖-6-磷酸(Mannose-6-Phosphate)與甘露糖-6-磷酸接受器(Mannose-6-Phosphate receptor)結合，經由網格蛋白(clathrin)包覆，出芽(Budding)後，形成網格蛋白外套囊泡(clathrin–coated vesicle)。

圖片來源：




三、 溶酶體之功能：

(1) 細胞內吞作用(Endocytosis)進入細胞之小分子，或細胞胞噬作用

    (Phagocytosis)進入細胞之大分子，最後都經由溶酶體中的酵素分解。

(2) 細胞內用舊的胞器(e.g.粒線體)，經內質網(ER)包覆後，形成次級溶酶體

    (Secondary Lysosome)，將胞器分解有用的分子重複使用，此過程稱為自噬

    作用(Autophagocytosis)。

(3) 參與程式性細胞死亡(Apoptosis＝Programmed Cell Death)。

(4) 精子頭部之穿孔體(Acrosome)是特化之溶酶體。





圖07. 溶酶體參與之細胞內消化作用(Intracelluar Digestion)。

圖片來源：








圖08. 精子頭部之穿孔體是特化的溶酶體(Lysosome)。




四、溶酶體儲存疾病(Lysosomal Storage Disease)

溶酶體儲存疾病是因為

(1) 溶酶體內的分解酵素基因突變

(2) 由高基氏體將這些分解酵素運送至溶酶體的蛋白質基因突變

    e.g.磷酸轉移酶(Phosphotransferase)基因突變→無法在高基氏體形成甘 

    露糖六磷酸(M-6-P)→許多的水解酶無法運送至溶酶體→許多巨分子無法分

    解只好儲存於溶酶體，尤其是纖維母細胞(Fibroblast)形成包涵體

    (Inclusion Bodies)→引起I-Cell disease。

 

    ※甘露糖六磷酸(M-6-P)是高基氏體分辨分配至溶酶體(Lysosome)蛋白質之

    標記(Marker)※





圖09. I-Cell disease是因為磷酸轉移酶(Phosphotransferase)基因突變→無法在高基氏體形成甘露糖六磷酸(M-6-P)→許多的水解酶因為缺乏運送至溶酶體的標記，而分泌到血漿中→溶酶體缺乏水解酶→無法分解巨分子而儲存之，引起的疾病。


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2017年7月29日 星期六

(6) 蛋白質如何運送進入粒線體 07-29-2017


      蛋白質如何運送進入粒線體



一、前言

    真核細胞(eukaryote)的蛋白質合成，也就是轉譯(Translation)，是在細胞質(cytoplasm)的核糖體(Ribosomes)上進行。

    真核細胞中有兩種核醣體：

1.  一種與粗糙內質網(RER)結合稱為結合態核醣體(bounded ribosomes)；

2.  一種為遊離在細胞質液(Cytosol)中稱為遊離態核醣體(free ribosomes)。

3.  結合態核醣體合成的蛋白質先送入粗糙內質網(RER)，再傳送到平滑內質網(SER)，最後傳送到高基氏體「包裝」之後，分別「分配」到溶酶體(e.g.消化酶)；細胞膜表面(e.g.接受器)或分泌至細胞外(e.g.激素)。

4.  游離態核醣體合成的蛋白質則以訊號胜(Signal peptide)以及伴侶蛋白(Chaperonins)的機制分配到粒腺體等胞器中或細胞核內。

5.  總結的說，真核細胞核醣體合成的千萬種蛋白質，都會被井然有序的分配到細胞適當的胞器中。

6.  本文探討游離態核醣體合成的蛋白質(＝前驅蛋白)，如何以訊號胜、伴侶蛋白Tom complex；Tim complex等機制，分配到粒腺體的適當位置。






Golgi complex─高基氏體(紫色)             Cytosol─細胞質液

結合態核醣體合成蛋白質的分配命運         遊離態核醣體合成蛋白質的分配命運

有三種：                                 有四種：

1.  Secretory vesicle─分泌小泡(紫色)    1.  Nucleus─細胞核(紫藍色)

2.  Lysosome─溶酶體(淡藍色)             2.  Mitochondrion─粒線體(澄色)

3.  Plasma membrane─細胞膜(黃色)        3.  Chloroplast─葉綠體(綠色)

4.                                           Peroxisome─過氧化氫小體(灰色)

圖01. 真核細胞(eukaryote)核醣體合成的千萬種蛋白質，都會被井然有序的分配到細胞適當的胞器中。



粒線體之結構與功能請網友參考
(4)  粒線體(Mitochondria)







圖02. 粒線體具有內外膜，四層磷脂層。粒線體的外膜(Outer membrane)結構與功能類似細胞膜，對物質選擇性通透(selectively permeable)。粒線體的內膜(Inner membrane)往內形成皺褶，是電子傳遞系統(ETS)存在的地方。

附記：mitochondrion是原文粒線體的單數；mitochondria是粒腺體的複數。




    人類粒線體的DNA(mtDNA)由16,569 bp組成，只含有37對基因。也就是說大多數粒線體中的酵素(＝酶，估計超過1,000多種)，還是由細胞核中基因表現後，再送入粒線體中。這些前驅蛋白如何的運送進入粒線體？這就是本文探討的主題！



細胞質液新合成的蛋白質(＝前驅蛋白)如何進入粒腺體？
1.  細胞質液(Cytosol)中合成之粒腺體蛋白質，如何認知那些胞器是粒線體？
Ans：依靠訊號胜(Signal peptide)＝訊號序列(Signal sequence)
訊號序列不僅導引細胞質液中合成之蛋白質到粒腺體，還導引它們到粒腺體外膜、內膜、內外膜之間或基質等適當的位置。(the signal peptides direct the proteins to the correct mitochondrial subcompartment.)

2.  蛋白質如何進入粒腺體？如何形成具有生理功能之蛋白質？
   Ans：依靠伴侶蛋白(Chaperonins) e.g. TOM complex、TIM complex
        TOM complex (Translocase of the Outer Membrane complex).
        ＝粒線體外膜之轉位酶複合體
        TIM complex (Translocase of the Inner Membrane complex).
        ＝粒線體內膜之轉位酶複合體



二、伴侶蛋白(Chaperonins)





圖03. 粒線體外膜之轉位酶複合體(Tom complex)。

Tom複合體是由Tom5、Tom6、Tom7、Tom20、Tom22、Tom40以及Tom70次單位組成。

Tom 複合體主要是由三個Tom40次單位組成，三個Tom40次單位再與三個Tom22次單位連接。

每一個Tom40次單位形成一個穿越粒腺體外膜的孔道(Pore)，Tom5、Tom6、Tom7次單位位於孔道周圍。

與前驅蛋白(Precursor proteins)結合之接受器Tom20 & Tom70在圖03.中未顯示。








圖04. 粒線體內膜之轉位酶複合體(Tim complex)。

Tim複合體是由Tim23、Tim17、Tim50、Tim21、Tim44次單位以及PAM複合體組成(presequence translocase-associated motor complex)。

PAM複合體的主要功能是經由以下機制，幫助前驅蛋白質的重新皺褶(refolding)：

(1)與Tim44結合將粒線體熱激蛋白(mtHsp70)帶至前驅蛋白。

(2)經由PAM18/16/17活化粒線體熱激蛋白(mtHsp70)之ATPase活性。








圖05.伴侶蛋白(Chaperonins)幫助新轉譯合成之蛋白質(＝前驅蛋白)，形成適當的皺摺(folding)以及維持皺摺的形狀，成為具有生理功能之蛋白質。

(1) 未皺摺之前驅蛋白進入伴侶蛋白的桶狀構造中。

(2) 伴侶蛋白的蓋子蓋上，在桶中形成皺摺。

(3) 伴侶蛋白的蓋子掀開，適當皺摺的蛋白質(＝具有生理功能的蛋白質)釋放出來。




    伴侶蛋白(Chaperonins)是一類，能幫助其他蛋白質形成皺摺(Folding)，以及維持皺摺形狀的蛋白質。
伴侶蛋白中最早被發現的是—熱激蛋白(heat shock proteins, hsp)，當細胞受到壓力(stress)時產生。
    熱激蛋白包括—hsp70, hsp60, and grp78 (Glucose-regulated protein).於1962年被發現。
    熱激蛋白當遇到熱、抗生素、酒精、重金屬…等刺激時含量增加。



三、 前驅蛋白如何進入粒腺體？





圖06. 蛋白質進入粒線體的通則。

(1)細胞質液熱激蛋白70(Cytosolic Hsc70)耗能，讓新合成的蛋白質保持不皺摺的狀態。

(2)粒線體外膜的Tom20/22接受器(＝Import receptor)與新合成的蛋白質(＝前驅蛋白)之基質標的序列(Matrix-targeting sequence)認知。

(3)前驅蛋白經外膜之Tom40通道進入粒線體內外膜之間。

(4)再經內膜之Tim23/17通道進入基質(Matrix)。

(5)基質熱激蛋白70(Matrix Hsc70)幫助將前驅蛋白拉入基質中。

(6)基質蛋白分解酶(protease)分解訊號序列(targeting sequence)。

(7)形成具有生理功能之蛋白質(active protein)。

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